本篇文章1262字,读完约3分钟

北京时间2月16日,美国德克萨斯大学奥斯汀分校与美国国家卫生研究所科研人员共同在预印本平台biorxiv上公布了2019年新型冠状病毒最新研究发现。

该研究小组称,他们揭示了预融合构象的2019年新型冠状病毒刺突蛋白( s蛋白)的冷冻电镜结构。 另外还发现,人体ace2蛋白与新型冠状病毒s蛋白的结合亲和性比与sars病毒s蛋白的结合亲和性高10倍至20倍。

“2019年新型冠状病毒s蛋白和人体ace2的高亲和性,可能促进了这种病毒人传人的难易程度”论文称,但要验证这种可能性还需要进一步研究。



传染性不能简单地认为是10~20倍

首先,让我们来解释一下什么是s蛋白和ace2蛋白。

中国科学院基础医学研究所副所长、北京协和医学院免疫学系副主任黄波介绍,s蛋白是位于冠状病毒粒子表面的蛋白质,扩大后呈刺突状。 ace2是位于人体肺部上皮细胞表面的蛋白质。

“新型冠状病毒之所以具有传染性,首先是依靠s蛋白结合ace2蛋白,ace2的形状结构发生变化,通过病毒进入细胞内。 病毒在细胞内被扩增,生成越来越多的新病毒粒子,释放出来进一步感染周围的正常细胞。 ”。 黄波说

黄波在接受科技日报记者采访时说,不那么容易理解。

“2019新型冠状病毒只能证明比sars病毒更容易进入人体细胞,可能与病毒的传染性有一定的关系,但不能断定2019新型冠状病毒的传染性是sars病毒的10倍到20倍。 ”。 黄波说

黄波认为,病毒的传染性除了容易进入人体细胞外,还与机体免疫力、细胞内病毒复制快等多种因素有关。


SARS对比的抗体不能简单地用于新型冠状病毒

在这篇论文中,美国的研究小组检测出了几个sars病毒受体结合区( receptor-binding domain,rbd )特异性的单克隆抗体,没有与新型冠状病毒s蛋白的受体结合区明显结合,因此研究了这两种病毒

这个怎么理解?

首先,要知道抗冠状病毒的抗体通过识别和结合病毒的s蛋白来阻止冠状病毒侵入细胞,发挥对人体的保护作用,是抵抗新型冠状病毒的主力军。

黄波解释说,由于s蛋白通过其受体结合区识别ace2,因此以受体结合区为目标制备抗体,目的是阻断受体结合区与ace2的相互作用。 2019新型冠状病毒和sars病毒s蛋白的结构非常相似。 这是因为与sars病毒s蛋白受体结合区的抗体相比,有可能识别新型冠状病毒s蛋白的受体结合区,也就是抗体交叉反应。

“新冠病毒传染性是SARS的10到20倍?有证据吗?丨追问新冠肺炎”

如果有这样的交叉反应,可以将比较以前获得的sars病毒s蛋白受体结合区的抗体用于2019新型冠状病毒的检测和治疗。 但这项研究表明,两种病毒受体结合区之间的抗体交叉反应可能有限。

“如果该研究得到证实,将证明不能简单地比较抗sars病毒的抗体,可以与2019新型冠状病毒进行比较。 ”。 黄波说

黄波认为,2019年的新型冠状病毒和sars病毒有很多相似之处,但对抗体来说可以是相差无几的毫希沃特。 虽说两种病毒有相似之处,但不能推断原本用于sars病毒的疫苗可以在2019年新型冠状病毒,必须经过严格的实验验证。

标题:“新冠病毒传染性是SARS的10到20倍?有证据吗?丨追问新冠肺炎”

地址:http://www.5e8e.com/hlw/23013.html